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2006-12-18
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2006-11-20
细胞生物学 名词解释

细胞生物学课件--名词解释部分
1. 细胞(cell)
细胞是由膜包围着含有细胞核(或拟核)的原生质所组成, 是生物体的结构和功能的基本单位, 也是生命活动的基本单位。细胞能够通过分裂而增殖,是生物体个体发育和系统发育的基础。细胞或是单独地组成独立的生命单位,或是多个细胞组成细胞群体或组织、或器官和机体。细胞还能够进行分裂和繁殖。细胞是遗传的基本单位,并具有遗传的全能性。
2. 细胞质(Cell plasma)
细胞(cell)细胞是由膜包围着含有细胞核(或拟核)的原生质所组成, 是生物体的结构和功能的基本单位, 也是生命活动的基本单位。细胞能够通过分裂而增殖,是生物体个体发育和系统发育的基础。细胞或是独立的作为生命单位, 或是多个细胞组成细胞群体或组织、或器官和机体;细胞还能够进行分裂和繁殖;细胞是遗传的基本单位,并具有遗传的全能性。
细胞质(cell plasma)
是细胞内除核以外的原生质, 即细胞中细胞核以外和细胞膜以内的原生质部分, 包括透明的粘液状的胞质溶胶及悬浮于其中的细胞器。
3. 原生质(Protoplasm)
生活细胞中所有的生活物质, 包括细胞核和细胞质。
4. 原生质体(Potoplast)
脱去细胞壁的细胞叫原生质体, 是一生物工程学的概念。如植物细胞和细菌(或其它有细胞壁的细胞)通过酶解使细胞壁溶解, 而得到的具有质膜的原生质球状体。动物细胞就相当于原生质体。
5. 细胞生物学(cell biology)
细胞生物学是以细胞为研究对象, 从细胞的整体水平、亚显微水平、分子水平等三个层次,以动态的观点, 研究细胞和细胞器的结构和功能、细胞的生活史和各种生命活动规律的学科。细胞生物学是现代生命科学的前沿分支学科之一,主要是从细胞的不同结构层次来研究细胞的生命活动的基本规律。从生命结构层次看,细胞生物学位于分子生物学与发育生物学之间,同它们相互衔接,互相渗透。
6. 细胞学说(cell theory)
细胞学说是1838-1839年间由德国的植物学家施莱登和动物学家施旺所提出,直到1858年才完善。它是关于生物有机体组成的学说,主要内容有:
① 细胞是有机体, 一切动植物都是由细胞发育而来, 即生物是由细胞和细胞的产物所组成;
② 所有细胞在结构和组成上基本相似;
③ 生物体是通过其细胞的活动反映其功能;
④ 新细胞是由已存在的细胞分裂而来;
⑤ 生物的疾病是因为其细胞机能失常。
7. 原生质理论
1861年由舒尔策(Max Schultze)提出,认为有机体的组织单位是一小团原生质,这种物质在一般有机体中是相似的,并把细胞明确地定义为:"细胞是具有细胞核和细胞膜的活物质"。1880年Hanstain将细胞概念演变成由细胞膜包围着的原生质,分化为细胞核和细胞质。
8. 细胞遗传学(cytogenetics)
遗传学和细胞学结合建立了细胞遗传学,主要是从细胞学的角度, 特别是从染色体的结构和功能, 以及染色体和其他细胞器的关系来研究遗传现象,阐明遗传和变异的机制。
9. 细胞生理学(cytophysiology)
细胞学同生理学结合建立了细胞生理学,主要研究内容包括细胞从周围环境中摄取营养的能力、代谢功能、能量的获取、生长、发育与繁殖机理,以及细胞受环境的影响而产生适应性和运动性的活动。细胞的离体培养技术对细胞生理学的研究具有巨大贡献。
10.细胞化学(cytochemistry)
细胞学和化学的结合产生了细胞化学,主要是研究细胞结构的化学组成及化学分子的定位、分布及其生理功能,包括定性和定量分析。如1943年克劳德(Claude)用高速离心法从细胞匀浆液中分离线粒体,然后研究它的化学组成和生理功能并得出结论:
线粒体是细胞氧化中心。1924年Feulgen发明的DNA的特殊染色方法---Feulgen反应开创了DNA的定性和定量分析。
11. 分子生物学(Molecular biology)
在分子水平上研究生命现象的科学。研究生物大分子(核酸、蛋白质)的结 构、功能和生物合成等方面,来阐明各种生命现象的本质。研究内容包括各种生命过程如光合作用、发育的分子机制、神经活动的机理、癌的发生等。
12. 分子细胞生物学(Molecular biology of the cell)
以细胞为对象, 主要在分子水平上研究细胞生命活动的分子机制, 即研究细胞器、生物大分子与生命活动现象之间的变化发展过程,研究它们之间的相互关系, 以及它们与环境之间的相互关系。
13. 支原体(Mycoplasma)
又称霉形体,是最简单的原核细胞,支原体的大小介于细菌与病毒之间,直径为0.1-0.3 um, 约为细菌的十分之一,能够通过滤菌器。支原体形态多变,有圆形、丝状或梨形,光镜下难以看清其结构。支原体具有细胞膜,但没有细胞壁。它有一环状双螺旋DNA,没有类似细菌的核区(拟核),能指导合成700多种蛋白质。支原体细胞中唯一可见的细胞器是核糖体,每个细胞中约有800~1500个。支原体可以在培养基上培养,也能在寄主细胞中繁殖。支原体没有鞭毛,无活动能力,可以通过分裂法繁殖,也有进行出芽增殖的。
14. 结构域(domain)∶
生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中,结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的
不同外显子所编码。
15. 模板组装(template assembly)
由模板指导,在一系列酶的催化下,合成新的、与模板完全相同的分子。这是细胞内一种极其重要的组装方式, DNA和RNA的分子组装就属于此类。
16. 酶效应组装(enzymatic assembly)
相同的单体分子在不同的酶系作用下, 生成不同的产物。如以葡萄糖为原料既可合成纤维素,也可合成淀粉,就看进入那条酶促反应途径。
17. 自体组装(self assembly)
生物大分子借助本身的力量自行装配成高级结构,现代的概念应理解为不需要模板和酶系的催化,以别于模板组装和酶效应组装。其实,这种组装也需要一种称为分子伴侣的蛋白介导, 如核小体的组装就需要核质素的介导。
18. 引发体(primosome)
是蛋白复合体,主要成份是引物酶和DNA解旋酶,是在合成用于DNA复制的RNA引物时装配的。引发体与DNA结合后随即由引物酶合成RNA引物并引物合成与RNA引物相连接的DNA片段(冈崎片段)。引发体作为一个独立的单位延复制叉移动,移动的方向与RNA和DNA的合成方向相反。
19. 剪接体(splicesome)
进行hnRNA剪接时形成的多组分复合物, 主要是有小分子的核RNA和蛋白质组成。
20 原核细胞(prokaryotic cell)
组成原核生物的细胞。这类细胞主要特征是没有明显可见的细胞核, 同时也没有核膜和核仁, 只有拟核,进化地位较低。
21. 古细菌(archaebacteria)
一类特殊细菌,在系统发育上既不属真核生物,也不属原核生物。它们具有原核生物的某些特征(如无细胞核及细胞器),也有真核生物的特征(如以甲硫氨酸起始蛋白质的合成,核糖体对氯霉素不敏感),还具有它们独有的一些特征(如细胞壁的组成,膜脂质的类型)。因之有人认为古细菌代表由一共同祖先传来的第三界生物(古细菌,原核生物,真核生物)。它们包括酸性嗜热菌,极端嗜盐菌及甲烷微生物。可能代表了活细胞的某些最早期的形式。
22. 真细菌(Bacteria, eubacteria)
除古细菌以外的所有细菌均称为真细菌。最初用于表示"真"细菌的名词主要是为了与其他细菌相区别。
23. 中膜体(mesosome)
中膜体又称间体或质膜体, 是细菌细胞质膜向细胞质内陷折皱形成的。每个细胞有一个或数个中膜体,其中含有细胞色素和琥珀酸脱氢酶,为细胞提供呼吸酶, 具有类似线粒体的作用, 故又称为拟线粒体。
24. 真核细胞(eucaryotic cell)
构成真核生物的细胞称为真核细胞,具有典型的细胞结构, 有明显的细胞核、核膜、核仁和核基质; 遗传信息量大,并且有特化的膜相结构。真核细胞的种类繁多, 既包括大量的单细胞生物和原生生物(如原生动物和一些藻类细胞),又包括全部的多细胞生物(一切动植物)的细胞。
25. 生物膜结构体系
细胞内具有膜包被结构的总称, 包括细胞质膜、核膜、内质网、高尔基体、溶酶体、线粒体和叶绿体等.膜结构体系的基本作用是为细胞提供保护。质膜将整个细胞的生命活动保护起来,并进行选择性的物质交换;核膜将遗传物质保护起来,使细胞核的活动更加有效;线粒体和叶绿体的膜将细胞的能量发生同其它的生化反应隔离开来,更好地进行能量转换。膜结构体系为细胞提供较多的质膜表面,使细胞内部结构区室化。由于大多数酶定位在膜上,大多数生化反应也是在膜表面进行的,膜表面积的扩大和区室化使这些反应有了相应的隔离,效率更高。另外,膜结构体系为细胞内的物质运输提供了特殊的运输通道,保证了各种功能蛋白及时准确地到位而又互不干扰。例如溶酶体的酶合成之后不仅立即被保护起来,而且一直处于监护之下被运送到溶酶体小泡。
26. 遗传信息表达结构系统
该系统又称为颗粒纤维结构系统,包括细胞核和核糖体。细胞核中的染色质是纤维结构,由DNA和组蛋白构成。染色体的一级结构是由核小体组成的串珠结构,其直径为10nm,又称为10纳米纤维。核糖体是由RNA和蛋白质构成的颗粒结构,直径为15~25nm,由大小两个亚基组成,它是细胞内合成蛋白质的场所。
27. 细胞骨架系统(cytoskeletonic system)
细胞骨架是由蛋白质与蛋白质搭建起的骨架网络结构,包括细胞质骨架和细胞核骨架。细胞骨架系统的主要作用是维持细胞的一定形态,使细胞得以安居乐业。细胞骨架对于细胞内物质运输和细胞器的移动来说又起交通动脉的作用; 细胞骨架还将细胞内基质区域化;此外,细胞骨架
还具有帮助细胞移动行走的功能。细胞骨架的主要成分是微管、微丝和中间纤维。
28. 细胞社会学(cell sociology)
细胞社会学是从系统论的观点出发,研究细胞整体和细胞群体中细胞间的社会行为(包括细胞间识别、通讯、集合和相互作用等),以及整体和细胞群对细胞的生长、分化和死亡等活动的调节控制。细胞社会学主要是在体外研究细胞的社会行为,用人工的细胞组合研究不同发育时期的相同细胞或不同细胞的行为; 研究细胞之间的识别、粘连、通讯以及由此产生的相互作用、作用本质、以及对形态发生的影响等。
29. 病毒的生活史
病毒的生活史分为5个基本过程:
吸附(absorption): 病毒对细胞的感染起始于病毒蛋白外壳同宿主细胞表面特殊的受体结合,受体分子是宿主细胞膜或细胞壁的正常成分。因此,病毒的感染具有特异性。
侵入(penetr -
2006-11-20
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2006-11-19
生物化学 名词解释

第一章
1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成
不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。
5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。
18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。
第二章
1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。
6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。
9,β-转角(β-turn):也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif).在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。
11,结构域(domain)Tag:生物













